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dc.creatorNaves, Luiz Felipe Nunes-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/8690747554404566por
dc.contributor.advisor1Napolitano, Hamilton Barbosa-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/2082714083282861por
dc.contributor.advisor-co1Custodio, Jean Marcos Ferreira-
dc.contributor.referee1Napolitano, Hamilton Barbosa-
dc.contributor.referee2Custodio, Jean Marcos Ferreira-
dc.contributor.referee3Cunha, Silvio do Desterro-
dc.date.accessioned2021-11-29T17:04:17Z-
dc.date.issued2021-08-24-
dc.identifier.citationNAVES, Luiz F. N. Análise estrutural sobre a atividade biológica de um derivado de Tioxopirimidina. 2021. 44 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Moleculares) - Câmpus Central - Sede: Anápolis - CET, Universidade Estadual de Goiás, Anápolis-GO.por
dc.identifier.urihttp://www.bdtd.ueg.br/handle/tede/874-
dc.description.resumoAs pequenas moléculas são as principais substâncias que regulam a inibição de proteínas nos organismos. Dentro desse grupo, as tioxopirimidinas se destacam por apresentarem derivados bioativos e por haver uma grande variedade de análogos que ainda não foram identificados. No estudo desses compostos, a cristalografia se apresenta como uma metodologia importante por ser capaz de descrever com precisão o arranjo dos átomos e das moléculas no cristal, o que possibilita inferir sobre suas propriedades físicas e químicas e simular sua afinidade com o sítio ativo de proteínas. Nesse trabalho foi estudado o composto 4-metil-2-fenil-6-tioxo-1,6-diidro-5- pirimidinacarboxilato de etila (MP-TDPy), com o objetivo de determinar sua estrutura cristalina, identificar e quantificar suas principais interações intermoleculares, analisar sua conformação, avaliar teoricamente sua reatividade e avaliar possíveis modificações estruturais para o desenvolvimento de novas moléculas com potencial biológico. Para isso, foram utilizadas a metodologia cristalográfica a partir da difração de raios X por monocristais, análise da superfície de Hirshfeld, comparações de conformações no cristal e no sítio de ligação de proteína, cálculos teóricos de otimização geométrica, orbitais moleculares de fronteira e superfície de potencial eletroestático, além de docking molecular. A análise cristalográfica sugere que sua estrutura cristalina é estabilizada por ligações de hidrogênio coordenadas por moléculas de água, além de interações do tipo C—H···S e π-π. Os resultados do docking molecular mostram uma acomodação razoável da molécula no sítio de ligação da topoisomerase IV e que elas interagem principalmente por ligações de hidrogênio entre a porção de tioxopirimidina e os resíduos Glu198, Thr292 e Gly225, auxiliada por interações hidrofóbicas envolvendo o resto da molécula. Esses resultados sugerem uma relação entre a atividade antibacteriana apresentada principalmente com a porção 4-tioxopirimidina, sugerindo a investigação de novos compostos que utilizem esse fragmento molecular como base.por
dc.description.abstractSmall molecules are the main substances that regulate protein inhibition in organisms. Within this group, thioxopyrimidines stand out for having bioactive derivatives and because of the wide variety of analogues that have not yet been identified. In the study of these compounds, crystallography presents itself as an important methodology for being able to accurately describe the arrangement of atoms and molecules in the crystal, which makes it possible to infer about their physical and chemical properties and simulate their affinity with the active site of proteins. In this work, the compound ethyl 4-methyl-2-phenyl-6-thioxo-1,6-dihydro-5-pyrimidinecarboxylate (MP-TDPy) was studied in order to determine its crystal structure, identify and quantify its main intermolecular interactions, analyze their conformation, theoretically evaluate their reactivity and evaluate possible structural modifications for the development of new molecules with biological potential. For this, the crystallographic methodology will be used from single crystal X-ray diffraction, analysis of the Hirshfeld surface, comparisons of conformations in the crystal and in the protein binding site, theoretical calculations of geometric optimization, frontier molecular orbitals and molecular electrostatic potential, in addition to molecular docking. Crystallographic analysis suggests that its crystal structure is stabilized by hydrogen bonds coordinated by water molecules, in addition to C—H···S and π-π interactions. The docking results show a reasonable accommodation of the molecule at the topoisomerase IV binding site and interact mainly by hydrogen bonds between the thioxopyrimidine portion with Glu198, Thr292, and Gly225, aided by hydrophobic interactions involving the rest of the molecule. These results suggest a relationship between the antibacterial activity shown and the 4-thioxopyrimidine portion, leading to the investigation of new compounds that use this scaffold.eng
dc.description.provenanceSubmitted by Sandra Barbosa (sandra.barbosa@ueg.br) on 2021-11-29T17:03:32Z No. of bitstreams: 2 DISSERTACAO_LUIZ_FELIPE_NUNES_NAVES.pdf: 1932560 bytes, checksum: ff429118e5ceae849b56a3e3e3b33c93 (MD5) license.txt: 2109 bytes, checksum: b76a28645f58b21aeda00ac459312a65 (MD5)eng
dc.description.provenanceApproved for entry into archive by Sandra Barbosa (sandra.barbosa@ueg.br) on 2021-11-29T17:04:16Z (GMT) No. of bitstreams: 2 DISSERTACAO_LUIZ_FELIPE_NUNES_NAVES.pdf: 1932560 bytes, checksum: ff429118e5ceae849b56a3e3e3b33c93 (MD5) license.txt: 2109 bytes, checksum: b76a28645f58b21aeda00ac459312a65 (MD5)eng
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2021-11-29T17:04:17Z (GMT). No. of bitstreams: 2 DISSERTACAO_LUIZ_FELIPE_NUNES_NAVES.pdf: 1932560 bytes, checksum: ff429118e5ceae849b56a3e3e3b33c93 (MD5) license.txt: 2109 bytes, checksum: b76a28645f58b21aeda00ac459312a65 (MD5) Previous issue date: 2021-08-24eng
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPESpor
dc.formatapplication/pdf*
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Estadual de Goiáspor
dc.publisher.departmentUEG ::Coordenação de Mestrado Ciências Molecularespor
dc.publisher.countryBrasilpor
dc.publisher.initialsUEGpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação Stricto sensu em Ciências Molecularespor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectTioxopirimidinaspor
dc.subjectDifração de raios Xpor
dc.subjectSuperfície de Hirshfeldpor
dc.subjectThioxopyrimidineseng
dc.subjectX-ray diffractioneng
dc.subjectHirshfeld surfaceeng
dc.subject.cnpqQUIMICA::FISICO-QUIMICApor
dc.titleAnálise estrutural sobre a atividade biológica de um derivado de Tioxopirimidinapor
dc.title.alternativeStructural analysis on biological activity of a Thioxopyrimidine derivativeeng
dc.typeDissertaçãopor
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